Çalışma, sentezini etkileyen transaminazı araştırmak için bir L-izolösin oksotropik Corynebacterium glutamicum suşu FA-1 seçti.L-lösin ve L-valin. Çalışma ilk olarak ilvE genini devre dışı bıraktı ve ilvE geni devre dışı bırakıldıktan sonra L-valin sentezi aktivitesinin kaybolduğunu, ancak hala zayıf bir L-lösin sentezi yeteneğinin olduğunu buldu. L-lösin sentezini katalize eden başka aminotransferazların olduğunu gösterir. Daha sonra, aspB geni nakavt edilmeye devam edildi ve L-lösin sentezleme yeteneği tamamen kayboldu. ilvE'nin devre dışı bırakılması temelinde, aspB geninin aşırı ekspresyonu, L-lösin sentezini belirli bir dereceye kadar restore etti (Tablo 1). Bu sonuçlar, aspB tarafından kodlanan proteinin L-lösin sentez aktivitesine sahip olduğunu göstermektedir.
Ayrıca, çalışma bazı endojen ve eksojen aminotransferaz genlerini taradı ve bu aminotransferaz genlerini, bu aminotransferazların dallı zincirli amino asit sentez aktivitesine sahip olup olmadığını araştırmak için ilvE ve aspB ortak nakavt suşlarında ifade etti. Bunlar arasında, TyrB spesifik L-lösin sentez aktivitesi gösterirken, YbgE ve CallvE, L-lösin ve L-valinin ikili sentez aktivitelerini gösterir. Bu sonuçlar, transaminazın substrat spesifikliğini değiştirmek için optimize edilmesinin, dallı zincirli amino asitlerin verimini artırmak için büyük bir potansiyele sahip olduğunu göstermektedir.
